尽管我们已经了解Tau蛋白缠结与AD有关，但为什么缠结会形成、身体是否拥有管理这些异常蛋白的机制仍然不清楚。在一项发表于《科学》的最新研究中，来自宾夕法尼亚大学的杨小鲁教授团队为我们解开了其中的谜团。作者指出，生物体内有一套严格的蛋白质质量控制系统，用于去除错误折叠、有功能缺陷的蛋白。同样地，Tau蛋白并非“法外之地”，也需要受到严格的管控。而近些年的研究发现，三结构域蛋白（tripartite motif，TRIM）家族承担了大量蛋白质量控制的工作。不过，在人体内有超过70种TRIM蛋白，只有少数类型有这一功能。作者尝试对数十种TRIM蛋白进行了分析，试图寻找能阻止Tau突变蛋白形成聚集体的那些蛋白类型。（DOI：10.1126/science.add6696）

转自：“鲸锐学术”微信公众号

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